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Etude cinétique des propriétés catalytiques de l'hémocyanine de scorpion

Published online by Cambridge University Press:  09 June 2009

E. QUEINNEC
Affiliation:
Biochimie et physiologie du développement, CNRS URA 686, Département de biologie, Ecole normale supérieure, 46, rue d'Ulm, 75230 Paris Cedex 05
M. GARDES-ALBERT
Affiliation:
Laboratoire de chimie physique, CNRS UA 400, Université Paris V, 45, rue des Saints-Pères, 75270 Paris Cedex 06
F. DUCANCEL
Affiliation:
Service de biochimie, Département de biologie, Centre d'études nucléaires de Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette Cedex
M. GOYFFON
Affiliation:
Laboratoire Lerai, Muséum national d'histoire naturelle, 57, rue Cuvier, 75005 Paris
C. FERRADINI
Affiliation:
Laboratoire de chimie physique, CNRS UA 400, Université Paris V, 45, rue des Saints-Pères, 75270 Paris Cedex 06
M. VUILLAUME
Affiliation:
Biochimie et physiologie du développement, CNRS URA 686, Département de biologie, Ecole normale supérieure, 46, rue d'Ulm, 75230 Paris Cedex 05
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Abstract

Les hémocyanines, métalloprotéines à cuivre, ont pour fonction de transporter l'oxygène dissous dans l'hémolymphe de nombreux mollusques et arthropodes. L'oxyhémocyanine de scorpion présente également des propriétés enzymatiques remarquables : peroxydasiques et catalasiques, bien qu'elle ne possède ni fer, ni noyau porphyrinique. L'aspect cinétique de la réaction catalasique est ici décrite pour la première fois. La constante de vitesse de la réaction globale de l'eau oxygénée avec l'hémocyanine a été déterminée, elle est égale à (2,25 ± 0,25).104 mol-1.l.s-1. Par ailleurs, une étude quantitative par radiolyse pulsée a permis de mettre en évidence la catalyse de la dismutation de l'anion superoxyde par l'hémocyanine à pH 9. La valeur de la constante de vitesse de cette réaction est égale à 3,5.107 mol-1.l.s-1.

Type
Research Article
Copyright
© EDP Sciences, 1991

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